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キノプロテイングルコースデヒドロゲナーゼ

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』
キノプロテイングルコースデヒドロゲナーゼ
識別子
EC番号 1.1.5.2
CAS登録番号 81669-60-5
データベース
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO
検索
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キノプロテイングルコースデヒドロゲナーゼ(quinoprotein glucose dehydrogenase)は、ペントースリン酸経路を構成する酵素の一つで、次の化学反応触媒する酸化還元酵素である。

D-グルコース + ユビキノン D-グルコノ-1,5-ラクトン + ユビキノール

反応式の通り、この酵素の基質はD-グルコースユビキノン、生成物は D-グルコノ-1,5-ラクトンユビキノールである。補因子としてPQQを用いる。

組織名はD-glucose:ubiquinone oxidoreductaseで、別名にD-glucose:(pyrroloquinoline-quinone) 1-oxidoreductase, glucose dehydrogenase (PQQ-dependent), glucose dehydrogenase (pyrroloquinoline-quinone), quinoprotein D-glucose dehydrogenaseがある。

参考文献

[編集]
  • and Adachi O (1985). “Mode of binding of pyrroloquinoline quinone to apo-glucose dehydrogenase”. Agric. Biol. Chem. 49: 1227–1231. 
  • Duine JA, Frank J, van Zeeland JK (1979). “Glucose dehydrogenase from Acinetobacter calcoaceticus: a 'quinoprotein'”. FEBS. Lett. 108: 443–6. doi:10.1016/0014-5793(79)80584-0. PMID 520586. 
  • Yamada M, Sumi K, Matsushita K, Adachi O, Yamada Y (1993). “Topological analysis of quinoprotein glucose dehydrogenase in Escherichia coli and its ubiquinone-binding site”. J. Biol. Chem. 268: 12812–7. PMID 8509415. 
  • Dewanti AR, Duine JA (1998). “Reconstitution of membrane-integrated quinoprotein glucose dehydrogenase apoenzyme with PQQ and the holoenzyme's mechanism of action”. Biochemistry. 37: 6810–8. doi:10.1021/bi9722610. PMID 9578566. 
  • Oubrie A, Rozeboom HJ, Dijkstra BW (1999). “Active-site structure of the soluble quinoprotein glucose dehydrogenase complexed with methylhydrazine: a covalent cofactor-inhibitor complex”. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 96: 11787–91. doi:10.1073/pnas.96.21.11787. PMID 10518528. 
  • M (2001). “C-terminal periplasmic domain of Escherichia coli quinoprotein glucose dehydrogenase transfers electrons to ubiquinone”. J. Biol. Chem. 276: 48356–61. PMID 11604400.