ホスホリボシルグリシンアミドホルミルトランスフェラーゼ
（GARホルミル基転移酵素から転送）
| ホスホリボシルグリシンアミドホルミルトランスフェラーゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 2.1.2.2 | ||||||||
| CAS登録番号 | 9032-02-4 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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ホスホリボシルグリシンアミドホルミルトランスフェラーゼ(phosphoribosylglycinamide formyltransferase）またはグリシンアミドリボヌクレオチドトランスホルミラーゼ(glycinamide ribonucleotide transformylase, GART)はプリン塩基のde novo合成に関わる酵素で、以下の化学反応を触媒する転移酵素である[1]。
構造
[編集]原核生物ではpurN遺伝子にコードされる単一機能の酵素である。真核生物でも緑色植物や真菌などでは単一機能の酵素であるが、後生動物では前段の反応を触媒するGARシンテターゼおよび2段階後の反応を触媒するFGAMシクロリガーゼと融合した3機能酵素になっている[2]。
PurT
[編集]原核生物にはpurNとは別にpurT遺伝子にコードされる酵素が存在しており、大腸菌や枯草菌のように双方を持つ生物も多い。この酵素は10-ホルミルテトラヒドロ葉酸ではなく遊離したギ酸とATPを基質とする[3]。
参考文献
[編集]- ^ Warren & Buchanan (1957). “Biosynthesis of the purines. XIX. 2-Amino-N-ribosylacetamide 5'-phosphate (glycinamide ribotide) transformylase”. J. Biol. Chem. 229 (2): 613–626. PMID 13502326.
- ^ Welin et al. (2010). “Structural studies of tri-functional human GART”. Nucleic Acids Research 38 (20): 7308–7319. doi:10.1093/nar/gkq595. PMC 2978367.
- ^ Marolewski et al. (1997). “Formyl phosphate: A proposed intermediate in the reaction catalyzed by Escherichia coli PurT GAR transformylase”. Biochemistry 36 (22): 6709–6716. doi:10.1021/bi962961p. PMID 9184151.
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