D-乳酸デヒドロゲナーゼ (シトクロム)
| D-乳酸デヒドロゲナーゼ (シトクロム) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 1.1.2.4 | ||||||||
| CAS登録番号 | 37250-79-6 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| 乳酸脱水素酵素D | |
|---|---|
| 識別子 | |
| 略号 | LDHD |
| Entrez | 197257 |
| HUGO | 19708 |
| OMIM | 607490 |
| RefSeq | NM_153486 |
| UniProt | Q86WU2 |
| 他のデータ | |
| EC番号 (KEGG) | 1.1.2.4 |
| 遺伝子座 | Chr. 16 q23.1 |
D-乳酸デヒドロゲナーゼ (シトクロム)（D-lactate dehydrogenase (cytochrome)）は、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。
- (R)-乳酸 + 2 フェリシトクロムc ピルビン酸 + 2 フェロシトクロムc
反応式の通り、この酵素の基質は(R)-乳酸とフェリシトクロムc、生成物はピルビン酸とフェロシトクロムcである。補酵素としてFADを用いるフラボタンパク質。
組織名は(R)-lactate:ferricytochrome-c 2-oxidoreductaseで、別名にlactic acid dehydrogenase, D-lactate (cytochrome) dehydrogenase, cytochrome-dependent D-(-)-lactate dehydrogenase, D-lactate-cytochrome c reductase, D-(-)-lactic cytochrome c reductaseがある。
機能
[編集]解糖系などから生じるメチルグリオキサールを分解して得られるD-乳酸をピルビン酸へと変換する。この時還元されたシトクロムcは、呼吸鎖の複合体IVによって再酸化される。[1]
分布
[編集]真核生物では動物、真菌、植物[2][3]など幅広く存在しており、原核生物でも例が多い。植物と真菌ではミトコンドリア膜間腔に存在し、原核生物ではペリプラズムに存在している。ただし動物ではミトコンドリア内膜のマトリックス側に結合しキノンを電子受容体とする（つまり酵素学的にはD-乳酸デヒドロゲナーゼ (キノン)である）ことが知られている[4]。
脚注
[編集]- ^ Welchen et al. (2016). “D-lactate dehydrogenase links methylglyoxal degradation and electron transport through cytochrome c.”. Plant Physiol. 172 (2): 901-912. doi:10.1104/pp.16.01174.
- ^ Atlante, A., de Bari, L., Valenti, D., Pizzuto, R., Paventi, G., and Passarella, S. (2005). “Transport and metabolism of D-lactate in Jerusalem artichoke mitochondria"”. . Biochim. Biophys. Acta, 1708: 13–22. doi:10.1016/j.bbabio.2005.03.003. PMID 15949980.
- ^ Martin Engqvist, Maria Fabiana Drincovich, Ulf-Ingo Flügge, and Veronica G. Maurino (2009). “Two D-2-hydroxyacid dehydrogenases in Arabidopsis thaliana with catalytic capacities to participate in the last reactions of the methylglyoxal and {beta}-oxidation pathways.”. J Biol Chem.. doi:10.1074/jbc.M109.021253. PMID 19586914.
- ^ de Bari et al. (2013). “Prostate cancer cells metabolize D-lactate inside mitochondria via a D-lactate dehydrogenase which is more active and highly expressed than in normal cells”. FEBS Lett. 587 (5): 467–473. doi:10.1016/j.febslet.2013.01.011.
参考文献
[編集]- GREGOLIN C, SINGER TP (1963). “The lactic dehydrogenase of yeast. III. D(-)Lactic cytochrome c reductase, a zinc-flavoprotein from aerobic yeast”. Biochim. Biophys. Acta. 67: 201–18. doi:10.1016/0006-3002(63)91818-3. PMID 13950255.
- GREGOLIN C, SINGER TP, KEARNEY EB, BOERI E (1961). “The formation and enzymatic properties of the various lactic dehydrogenases of yeast”. Ann. N. Y. Acad. Sci. 94: 780–97. doi:10.1111/j.1749-6632.1961.tb35573.x. PMID 13901630.
- Nygaard AP (1961). “D(-)-Lactate cytochrome c reductase, a flavoprotein from yeast”. J. Biol. Chem. 236: 920–925.
- Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrback, K. (Eds.), The Enzymes, 2nd ed., vol. 7, Academic Press, New York, 1963, p. 557-565.