5,10-メテニルテトラヒドロメタノプテリンヒドロゲナーゼ
| 5,10-メテニルテトラヒドロメタノプテリンヒドロゲナーゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 1.12.98.2 | ||||||||
| CAS登録番号 | 100357-01-5 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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5,10-メテニルテトラヒドロメタノプテリンヒドロゲナーゼ（5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase）は、メタン生成アーキアで見られる酸化還元酵素である。鉄硫黄クラスター不在ヒドロゲナーゼ[1]（iron-sulfur cluster-free hydrogenase、Hmd）とも呼ばれる。発見と同定はマールブルクのマックス・プランク研究所において、タウアーらのグループにより行われた。ヒドロゲナーゼはプロトンの還元と水素分子の酸化を行う酵素である[2]。
機能
[編集]メタン菌は二酸化炭素をメタンに還元する酵素に依存している。最初の段階では、メテニル基（ギ酸の酸化数）からメチレン基（ホルムアルデヒドの酸化数）への変換を行う。
ヒドロゲナーゼ類の中ではHmdは、二酸化炭素からメタンに直接変換しない点が特徴的である。酵素の天然の基質はメテニルテトラヒドロメタノプテリンである[3]。この化合物は2つの三級アミドに結合したメテニル基を含む。このメテニル基はCO2由来で、図のようにH2を用いた触媒的な還元を受ける[4]。最終的にはメチレン基はさらに還元を受けメタン分子となり、遊離する。
ヒドリドの転移は立体特異的であることも示されている。基質を平面とすると、H2由来のヒドリドはpro-R面に付加する。逆反応でも立体特異性は維持され、付加した方のヒドリドが除去される[2]
脚注
[編集]- ^ J-GLOBALの和訳を参照
- ^ a b Shima S, Thauer RK (2007). “A third type of hydrogenase catalyzing H2 activation”. Chem Rec 7 (1): 37–46. doi:10.1002/tcr.20111. PMID 17304591.
- ^ “EC 1.12.98.2 - 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase”. BRENDA – The comprehensive Enzyme Information System. Technische Universität Braunschweig. 2008年4月25日閲覧。
- ^ Lyon EJ, Shima S, Buurman G, Chowdhuri S, Batschauer A, Steinbach K, Thauer RK (January 2004). “UV-A/blue-light inactivation of the 'metal-free' hydrogenase (Hmd) from methanogenic archaea”. Eur. J. Biochem. 271 (1): 195–204. PMID 14686932.