310ヘリックス
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310ヘリックスとは、タンパク質の二次構造にまれに見られる構造の1つである。
構造
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310ヘリックスのアミノ酸は右巻きのらせんを形成する。らせん中ではアミノ酸は120度ずつずれて配置し、アミノ酸3つで1巻きとなっている。また軸方向には1巻きごとに2.0Å長くなる。さらにアミノ酸のアミノ基が3つ前のアミノ酸のカルボキシル基と水素結合を形成している。これがαヘリックスだと4つ前、πヘリックスだと5つ前のアミノ酸と水素結合を作ることになる。
この結合を作るアミノ酸残基の二面角 (φ, ψ) は、(-49°, -26°) に近い値を取るが、実はφとψの合計が-75°になるような値を取りうる。これと比べて、αヘリックスの二面角の合計はおよそ-105°、πヘリックスの二面角の合計はおよそ-125°となる。
トランス型の全てのポリペプチドヘリックスの、残基ごとの回転角Ωを与える一般的な公式は次のような式で表される。
関連項目
[編集]関連文献
[編集]- プレブジャブ エンヘバヤル『蛋白質の立体構造原理解明へのバイオインフォマテイクス研究』北海道大学、2004年。2022年5月14日閲覧。