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ニコチン酸デヒドロゲナーゼ

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』
ニコチン酸デヒドロゲナーゼ
識別子
EC番号 1.17.1.5
CAS登録番号 9059-03-4
データベース
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO
検索
PMC articles
PubMed articles
NCBI proteins
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ニコチン酸デヒドロゲナーゼ(nicotinate dehydrogenase)は、ニコチン酸ニコチンアミド代謝酵素の一つで、次の化学反応触媒する酸化還元酵素である。

ニコチン酸 + H2O + NADP+ 6-ヒドロキシニコチン酸 + NADPH + H+

この酵素の基質ニコチン酸NADP+H2Oで、生成物は6-ヒドロキシニコチン酸、NADPHとH+である。補因子としてFADを用いる。

この酵素は酸化還元酵素に属し、NAD+またはNADP+を受容体としてCH基またはCH2基に特異的に作用する。組織名はnicotinate:NADP+ 6-oxidoreductase (hydroxylating)で、別名にnicotinic acid hydroxylase、nicotinate hydroxylaseがある。

参考文献

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  • Holcenberg JS, Stadtman ER (1969). “Nicotinic acid metabolism. 3. Purification and properties of a nicotinic acid hydroxylase”. J. Biol. Chem. 244 (5): 1194–203. PMID 4388026. 
  • Gladyshev VN, Khangulov SV, Stadtman TC (1996). “Properties of the selenium- and molybdenum-containing nicotinic acid hydroxylase from Clostridium barkeri”. Biochemistry. 35 (1): 212–23. doi:10.1021/bi951793i. PMID 8555176. 
  • Gladyshev VN, Khangulov SV, Stadtman TC (1994). “Nicotinic acid hydroxylase from Clostridium barkeri: electron paramagnetic resonance studies show that selenium is coordinated with molybdenum in the catalytically active selenium-dependent enzyme”. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 91 (1): 232–6. doi:10.1073/pnas.91.1.232. PMC 42921. PMID 8278371. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC42921/. 
  • Dilworth GL (1983). “Occurrence of molybdenum in the nicotinic acid hydroxylase from Clostridium barkeri”. Arch. Biochem. Biophys. 221 (2): 565–9. doi:10.1016/0003-9861(83)90176-5. PMID 6838209. 
  • Dilworth GL (1983). “Properties of the selenium-containing moiety of nicotinic-acid hydroxylase from Clostridium barkeri”. Arch. Biochem. Biophys. 219: 30–38. doi:10.1016/0003-9861(82)90130-8. 
  • Nagel M and Andreesen JR (1990). “Purification and characterization of the molybdoenzymes nicotinate dehydrogenase and 6-hydroxynicotinate dehydrogenase from Bacillus niacini”. Arch. Microbiol. 154: 605–613.