ダクチリシン
ダクチリシン(Dactylysin、EC 3.4.24.60)は、酵素である[1][2][3]。この酵素は、少なくとも6残基からなるペプチドの、P1'位の嵩高い疎水性残基の結合を加水分解する反応を触媒する。特にソマトスタチン-(1-14)-ペプチドの-Phe-Phe-結合やダイノルフィンA-(1-6)-ペプチドの-Phe-Leu-結合等、疎水性残基が2つ連続で続く結合を選択的に分解する。
この酵素は、アフリカツメガエルの皮膚に存在する。
出典
[編集]- ^ Carvalho, K.M., Joudiou, C., Boussetta, H., Leseney, A.-M. and Cohen, P. (1992). “A peptide-hormone-inactivating endopeptidase in Xenopus laevis skin secretion”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89: 84–88. PMID 1729723.
- ^ Delporte, C., Carvalho, K.M., Leseney, A.-M., Winand, J., Christophe, J. and Cohen, P. (1992). “A new metallo-endopeptidase from human neuroblastoma NB-OK-1 cells which inactivates atrial natriuretic peptide by selective cleavage at the Ser123-Phe124 bond”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 182: 158–164. PMID 1531011.
- ^ Joudiou, C., Carvalho, K.M., Camarao, G., Boussetta, H. and Cohen, P. (1993). “Characterization of the thermolysin-like cleavage of biologically active peptides by Xenopus laevis peptide hormone inactivating enzyme”. Biochemistry 32: 5959–5966. PMID 8507636.
外部リンク
[編集]- Dactylysin - MeSH・アメリカ国立医学図書館・生命科学用語シソーラス