グルタミン酸シンターゼ (NADPH)
| グルタミン酸シンターゼ (NADPH) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Glutamate synthase dodekamer, Azospirillum br. | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 1.4.1.13 | ||||||||
| CAS登録番号 | 37213-53-9 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
グルタミン酸シンターゼ (NADPH)（glutamate synthase (NADPH)）は、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。
- 2 L-グルタミン酸 + NADP+ L-グルタミン + 2-オキソグルタル酸 + NADPH + H+
反応式の通り、この酵素の基質はL-グルタミン酸とNADP+、生成物はL-グルタミンと2-オキソグルタル酸とNADPHとH+である。補因子として、FAD、鉄、FMN、硫黄、鉄硫黄タンパク質を用いる。
グルタミン酸シンターゼ (NADPH)は、バクテリアと植物には存在するが動物には存在せず、また、グルタミンを合成する重要な酵素である[1][2]。
組織名はL-glutamate:NADP+ oxidoreductase (transaminating)で、別名にglutamate (reduced nicotinamide adenine dinucleotide phosphate) synthase, L-glutamate synthase, L-glutamate synthetase, glutamate synthetase (NADP), NADPH-dependent glutamate synthase, glutamine-ketoglutaric aminotransferase, NADPH-glutamate synthase, NADPH-linked glutamate synthase, glutamine amide-2-oxoglutarate aminotransferase (oxidoreductase, NADP), L-glutamine:2-oxoglutarate aminotransferase, NADPH oxidizing, glutamate synthase (NADPH)がある。
脚注
[編集]- ^ Temple SJ, Vance CP, Gantt JS (1998). “Glutamate synthase and nitrogen assimilation”. Trends in Plant Science 3 (2): 51-56. doi:10.1016/S1360-1385(97)01159-X.
- ^ Vanoni MA, Curti B (May 2008). “Structure-function studies of glutamate synthases: a class of self-regulated iron-sulfur flavoenzymes essential for nitrogen assimilation”. IUBMB Life 60 (5): 287–300. doi:10.1002/iub.52. PMID 18421771.
参考文献
[編集]- Miller RE, Stadtman ER (1972). “Glutamate synthase from Escherichia coli. An iron-sulfide flavoprotein”. J. Biol. Chem. 247: 7407–19. PMID 4565085.
- Tempest DW, Meers JL, Brown CM (1970). “Synthesis of glutamate in Aerobacter aerogenes by a hitherto unknown route”. Biochem. J. 117: 405–7. PMID 5420057.