グリコゲニン
| glycogenin glucosyltransferase | |||||||||
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 グリコゲニンの構造（ウサギ由来）[1] | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 2.4.1.186 | ||||||||
| CAS登録番号 | 117590-73-5 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
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グリコゲニン（英: glycogenin）は、グルコースからグリコーゲンへの変換に関与する酵素である。グリコゲニンはグルコース分子の重合のプライマーとして作用し、最初の数個の分子の重合を担う。その後の重合反応は他の酵素に引き継がれる。37 kDaのサブユニットからなるホモ二量体で、グリコシルトランスフェラーゼに分類される。
この酵素は次の化学反応を触媒する。
- UDP-α-D-グルコース + グリコゲニン
UDP + α-D-グルコシルグリコゲニン
すなわち、この酵素の2つの基質はUDP-α-D-グルコースとグリコゲニンであり、2つの産物はUDPとα-D-グルコシルグリコゲニンである。
命名
[編集]この酵素はグリコシルトランスフェラーゼファミリー、特にヘキソシルトランスフェラーゼ（hexosyltransferase）に属する。この酵素の系統名はUDP-α-D-グルコース:グリコゲニン α-D-グルコシルトランスフェラーゼ（UDP-alpha-D-glucose:glycogenin alpha-D-glucosyltransferase）である。他の慣用名には次のようなものがある。
- グリコゲニン
- プライミンググルコシルトランスフェラーゼ（priming glucosyltransferase）
- UDP-グルコース:グリコゲニン グルコシルトランスフェラーゼ
グリコゲニンはグリコーゲン合成の開始を担い、グリコーゲンシンターゼが引き継ぐ。
発見
[編集]グリコゲニンは1984年にWilliam Joseph Whelanによって発見された[2]。
機能
[編集]肝臓や筋肉でのグリコーゲン合成はUDP-グルコースによって開始されるが、グリコーゲンの重合の主要な酵素であるグリコーゲンシンターゼは、少なくとも3つのグルコース残基の鎖が存在しているときにのみ、付加を行うことができる。グリコゲニンはグリコーゲン合成のプライマーとして作用し、グルコースの付加も行うことができる。この反応は自身へのグルコースの付加（自己触媒）によって行われ、UDP-グルコースのグルコースをチロシン194番残基のヒドロキシル基に結合させる。さらにグリコゲニンのグルコシルトランスフェラーゼ活性によって、UDP-グルコースに由来するグルコースを7つ付加することができる。十分なグルコース残基が付加されると、グルコース鎖の伸長はグリコーゲンシンターゼに引き継がれる。このときもグリコゲニンはグリコーゲン分子の還元端に共有結合的に結合したままである。
構造
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アイソザイム
[編集]ヒトでは、グリコゲニンには2つのアイソフォームが存在する。GYG1遺伝子にコードされるグリコゲニン1は筋肉で発現し、GYG2遺伝子にコードされるグリコゲニン2は肝臓と心筋で発現しているが、骨格筋では発現しない。グリコゲニン1の欠乏患者が見つかっており、筋細胞にグリコーゲンを貯蔵することができないため、筋力低下と心臓疾患が引き起こされる[4]。
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出典
[編集]- ^ PDB: 1LL3; “Crystal structure of the autocatalytic initiator of glycogen biosynthesis, glycogenin”. J. Mol. Biol. 319 (2): 463–77. (May 2002). doi:10.1016/S0022-2836(02)00305-4. PMID 12051921.
- ^ Whelan WJ (September 1998). “Pride and prejudice: the discovery of the primer for glycogen synthesis”. Protein Sci. 7 (9): 2038–41. doi:10.1002/pro.5560070921. PMC 2144155. PMID 9761486.
- ^ Katch, Victor L.; McArdle, William D.; Katch, Frank I. (2007). Exercise physiology: energy, nutrition, and human performance. Philadelphia: Lippincott Williams and Wilkins. pp. 12. ISBN 978-0-7817-4990-9
- ^ “Glycogenin-1 deficiency and inactivated priming of glycogen synthesis”. N. Engl. J. Med. 362 (13): 1203–10. (April 2010). doi:10.1056/NEJMoa0900661. PMID 20357282.
関連文献
[編集]- “A precursor of glycogen biosynthesis: alpha-1,4-glucan-protein”. Eur. J. Biochem. 52 (1): 117–23. (1975). doi:10.1111/j.1432-1033.1975.tb03979.x. PMID 809265.
- “Identification of the 38-kDa subunit of rabbit skeletal muscle glycogen synthase as glycogenin”. Eur. J. Biochem. 169 (3): 497–502. (1987). doi:10.1111/j.1432-1033.1987.tb13637.x. PMID 3121316.
- “Glycogenin is the priming glucosyltransferase required for the initiation of glycogen biogenesis in rabbit skeletal muscle”. Eur. J. Biochem. 176 (2): 391–5. (1988). doi:10.1111/j.1432-1033.1988.tb14294.x. PMID 2970965.
- Berman, M.C. and Opie, L.A. (Eds.), Membranes and Muscle, ICSU Press/IRL Press, Oxford, 1985, p. 65-84.
- “A novel glycosyl-amino acid linkage: rabbit-muscle glycogen is covalently linked to a protein via tyrosine”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 132 (2): 829–36. (1985). doi:10.1016/0006-291X(85)91206-9. PMID 4062948.
- “A self-glucosylating protein is the primer for rabbit muscle glycogen biosynthesis”. FASEB J. 2 (15): 3097–103. (1988). doi:10.1096/fasebj.2.15.2973423. PMID 2973423.
- “Catalytic activities of glycogenin additional to autocatalytic self-glucosylation”. J. Biol. Chem. 270 (25): 15315–9. (1995). doi:10.1074/jbc.270.25.15315. PMID 7797519.
- “A new look at the biogenesis of glycogen”. FASEB J. 9 (12): 1126–37. (1995). doi:10.1096/fasebj.9.12.7672505. PMID 7672505.
- “Characterization of human glycogenin-2, a self-glucosylating initiator of liver glycogen metabolism”. J. Biol. Chem. 273 (52): 34850–6. (1998). doi:10.1074/jbc.273.52.34850. PMID 9857012.