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オーロラBキナーゼ

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』
オーロラキナーゼBから転送)
AURKB
PDBに登録されている構造
PDBオルソログ検索: RCSB PDBe PDBj
PDBのIDコード一覧

4AF3

識別子
記号AURKB, AIK2, AIM-1, AIM1, ARK2, AurB, IPL1, PPP1R48, STK12, STK5, aurkb-sv1, aurkb-sv2, aurora kinase B, STK-1, ARK-2
外部IDOMIM: 604970 MGI: 107168 HomoloGene: 55807 GeneCards: AURKB
遺伝子の位置 (ヒト)
17番染色体 (ヒト)
染色体17番染色体 (ヒト)[1]
17番染色体 (ヒト)
AURKB遺伝子の位置
AURKB遺伝子の位置
バンドデータ無し開始点8,204,733 bp[1]
終点8,210,600 bp[1]
遺伝子の位置 (マウス)
11番染色体 (マウス)
染色体11番染色体 (マウス)[2]
11番染色体 (マウス)
AURKB遺伝子の位置
AURKB遺伝子の位置
バンドデータ無し開始点68,936,473 bp[2]
終点68,942,490 bp[2]
RNA発現パターン
さらなる参照発現データ
遺伝子オントロジー
分子機能 トランスフェラーゼ活性
ヌクレオチド結合
protein kinase activity
histone serine kinase activity
金属イオン結合
キナーゼ活性
血漿タンパク結合
protein serine/threonine/tyrosine kinase activity
ATP binding
protein serine/threonine kinase activity
キナーゼ結合
細胞の構成要素 細胞質
細胞質基質
紡錘体
spindle pole centrosome
核質
染色体
chromosome passenger complex
midbody
spindle microtubule
spindle midzone
chromocenter
セントロメア
細胞骨格
細胞核
動原体
condensed chromosome, centromeric region
mitotic spindle midzone
生物学的プロセス 器官離脱
cleavage furrow formation
positive regulation of telomere capping
リン酸化
mitotic spindle midzone assembly
histone modification
cellular response to UV
老化
positive regulation of telomere maintenance via telomerase
negative regulation of transcription by RNA polymerase II
negative regulation of protein binding
positive regulation of cytokinesis
regulation of chromosome segregation
細胞分裂
タンパク質リン酸化
スピンドル・チェックポイント
positive regulation of telomerase activity
自己リン酸化
negative regulation of B cell apoptotic process
negative regulation of cytokinesis
anaphase-promoting complex-dependent catabolic process
細胞周期
細胞増殖
attachment of spindle microtubules to kinetochore
protein localization to kinetochore
spindle organization
regulation of signal transduction by p53 class mediator
体細胞分裂
mitotic cytokinesis checkpoint signaling
mitotic spindle organization
mitotic spindle assembly checkpoint signaling
regulation of cytokinesis
ubiquitin-dependent protein catabolic process
出典:Amigo / QuickGO
オルソログ
ヒトマウス
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq
(mRNA)
NM_001313950
NM_001313951
NM_001313952
NM_001313953
NM_001313954

NM_001313955
NM_001256834
NM_001284526
NM_004217

NM_011496

RefSeq
(タンパク質)
NP_001243763
NP_001271455
NP_001300879
NP_001300880
NP_001300881

NP_001300882
NP_001300883
NP_001300884
NP_004208

NP_035626

場所
(UCSC)
Chr 17: 8.2 – 8.21 MbChr 17: 68.94 – 68.94 Mb
PubMed検索[3][4]
ウィキデータ
閲覧/編集 ヒト閲覧/編集 マウス

オーロラBキナーゼまたはオーロラキナーゼBオーロラB: Aurora kinase BAurora B)は、ヒトではAURKB遺伝子にコードされるタンパク質であり、紡錘体中心体への接着過程に機能する。

機能

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有糸分裂減数分裂時の染色体分離は、キナーゼホスファターゼによって調節されている。オーロラキナーゼ染色体の移動や分離の際に微小管に結合する。オーロラBはキネトコア近傍の微小管、具体的にはK-fiber(動原体微小管)と呼ばれる特殊な微小管に局在し、一方オーロラAは中心体に局在する[5]

発見

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1998年、オーロラBはヒトのがんで過剰発現しているキナーゼのPCRスクリーニングから同定された[6]。同年、出芽酵母で過剰発現した際に増殖に変化が生じるキナーゼを発見するようデザインされたスクリーニングから、ラットのオーロラBが同定された[7]

発現と細胞内局在

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オーロラB(緑)は細胞周期依存的な局在を示す。(青はDNA)

オーロラBの発現と活性は細胞周期によって調節されている。オーロラBの発現はG2/M期の移行時に最大となり、有糸分裂中に最も活性が高くなる[6]

オーロラBは、染色体パッセンジャー複合体(chromosomal passenger complex)の構成要素である。オーロラBは前期には染色体に、前中期中期には中心体に、そして後期には中央紡錘体(central spindle)に局在している[8]。こうした局在パターンは哺乳類や線虫、ショウジョウバエの細胞で免系蛍光によって明らかにされ、より詳細な解析は哺乳類細胞においてGFPでタグ付けしたオーロラBの観察によって行われた[9]。こうした解析により、オーロラBと中心体との結合は動的である(中心体のオーロラBと細胞質のオーロラBプールとの間では常に交換が起こっている)ことが示されている。また、後期における紡錘体微小管への結合によって、その動的性質が大きく制限されることも示唆されている。オーロラBの一部は赤道面の細胞皮質に局在しており、これらは星状体微小管英語版によって輸送されたものである。

調節

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オーロラBは、サバイビンボレアリン英語版INCENP英語版と複合体を形成する。これら複合体の4つの構成要素それぞれが、他の3つの因子が適切に局在し機能するために必要である[10]。INCENPはオーロラBのキナーゼ活性を刺激する。サバイビンも同様の機能を果たしている可能性がある[11]

前中期と中期にオーロラBがセントロメアに局在するためには、キネトコア特異的ヒストンH3バリアントであるCENP-Aのリン酸化が必要である[12]。CENP-Aはセントロメアに結合し、キネトコアの組み立てに必要とされるタンパク質である。オーロラAによるCENP-Aのセリン7番のリン酸化によって、オーロラBはセントロメアへリクルートされる[13]。また、オーロラB自身もリクルートされた後にCENP-Aの同じ残基をリン酸化する(後述)。

さらに、トポイソメラーゼII英語版がオーロラBの局在と酵素活性の調節に関与することが示唆されている[14]。この調節的役割は、後期に先立って姉妹染色分体を切り離すトポイソメラーゼIIの役割と関係している可能性がある。トポイソメラーゼIIが枯渇した細胞では、有糸分裂後半にオーロラBとINCENPは中央紡錘体へ移行せず、未分離の姉妹染色分体のセントロメアに強固に結合したままとなる。また、こうした細胞ではオーロラBのキナーゼ活性が大きく低下する。トポイソメラーゼIIの喪失によるオーロラBの阻害効果は、BubR1の活性に依存しているようである(後述)。

オーロラBは、微小管のダイナミクスを調節するタンパク質EB1英語版と結合することが示されている[15]。間接的な免疫蛍光実験により、オーロラBとEB1は後期には中央紡錘体に、そして細胞質分裂時には中央体に共局在していることが示されている。EB1の過剰発現はオーロラBのキナーゼ活性を高めるが、その効果の少なくとも一部はPP2AによるオーロラBの脱リン酸化と不活性化の遮断によるものである。

染色体の二方向性結合における役割

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いくつかの生物での研究から、オーロラBは紡錘体微小管とキネトコアとの間に適切な連結が形成されるよう保証することで、染色体の二方向性結合(biorientation)を監視していることが示されている。

RNAi[16]または遮断抗体のマイクロインジェクション[17]によるオーロラBの機能阻害によって、紡錘体の赤道面での染色体の整列が損なわれることが示されている。こうした欠陥が生じる理由については、現在研究が行われている。オーロラBの阻害は、シンテリック型結合(姉妹染色分体が同じ紡錘体極から発した微小管に接着される)の数を増加させる可能性がある[18]。また、ドミナントネガティブ型の触媒不活性オーロラBの発現によって、微小管のキネトコアへの接着が破壊され、ダイニンCENP-E英語版のキネトコアへの結合が阻害される。

酵母からヒトに至るまでさまざまな生物で、キネトコア上に多数のオーロラキナーゼの標的が存在することが明らかにされている。最も特筆すべきオーロラBの標的は、CENP-Aである[12]。オーロラBによるCENP-Aのリン酸化は前中期に最大となる。オーロラAもオーロラBと同じリン酸化部位を標的とし、オーロラAによるリン酸化はオーロラBに先立って生じると考えられている。そのため、オーロラAによるCENP-Aのリン酸化によってオーロラBがセントロメアへリクルートされ、オーロラBによるリン酸化がポジティブフィードバックとしてCENP-Aのリン酸化状態を維持している、というモデルが提唱されている。このリン酸化部位の変異は、細胞質分裂の欠陥をもたらす。

オーロラBはセントロメア結合型キネシンMCAK英語版とも相互作用する。オーロラBとMCAKは、どちらも前中期にinner centromereと呼ばれる領域に局在する[19]。オーロラBはMCAKをセントロメアへリクルートし、さまざまな残基を直接リン酸化することが示されている[20]。オーロラBによるリン酸化によって、MCAKの微小管脱重合能は制限される。いくつかの手法でMCAKを阻害すると、キネトコアの紡錘体微小管への接着が不適切なものとなる[21]

アンフィテリック型結合(姉妹染色分体がそれぞれ反対側の紡錘体極へ接着される、二方向性結合)によって生み出される張力が姉妹キネトコアを引き離すことで、セントロメアの最も奥の領域に位置するオーロラBと、最も外側のfibrous coronaに位置する微小管結合部位との相互作用が破壊されると考えられている。より具体的には、二方向性結合によって生み出された張力によって、MCAKはオーロラBが局在しているよりも外側の領域へ引き出される[20]。このように、有糸分裂は二方向性結合と、オーロラBの基質からの解離によって進行する。

染色体凝縮と染色体接着における役割

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有糸分裂時、オーロラBはヒストンH3のセリン10番のリン酸化を担う[22]。この修飾は酵母(Ipl1)からヒトまで保存されている。しかしながら、オーロラBによるヒストンH3のリン酸化がクロマチンの凝縮を担っているわけではないようである。オーロラBはセントロメアに豊富に存在するものの、クロマチン全体にわたって分布している。

ショウジョウバエ細胞では、オーロラBの欠失によって染色体構造とその圧縮が損なわれる[23]。こうした細胞では、コンデンシン複合体が染色体に正しく局在しない。同様にC. elegansでは、中期のコンデンシン活性はオーロラBに依存している[24]。しかしながら、ツメガエル卵無細胞抽出液では、オーロラBが存在しなくてもコンデンシンの結合と染色体凝縮は正常に行われる[25]。同様に、細胞をオーロラB酵素活性阻害剤(オーロラBの局在には影響を与えない)で処理した場合もコンデンシン複合体の局在は正常である。

C. elegansの第一減数分裂中期には、オーロラBは相同染色体の対合した腕に局在している[26]。第一減数分裂後期への進行と相同染色体の分離には染色体間の結合の解消が必要であり、その過程はオーロラBに依存している[27]

有糸分裂中のB細胞では、いくつかのオーロラBの結合パートナーのセントロメアへの正しい局在にはコヒーシンが必要とされる[28]

細胞質分裂における役割

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脊椎動物、C. elegans、ショウジョウバエ、分裂酵母において、オーロラB複合体は細胞質分裂に必要である。

さまざまな細胞種において、触媒不活性なオーロラBの過剰発現によって細胞質分裂が阻害される[7]。細胞質分裂の破綻は、オーロラBの結合パートナーの変異によるオーロラBの誤局在によって生じる場合もある[29]

オーロラBは、III型中間径フィラメントタンパク質ビメンチン[30]デスミンGFAP英語版など、分裂溝に局在するいくつかのタンパク質を標的とする[31]。一般的に、リン酸化によって中間径フィラメントは不安定化される。そのため、分裂溝の中間径フィラメントタンパク質のリン酸化は、細胞質分裂に備えてフィラメントを不安定化する役割を果たしていることが提唱されている[31]。この仮説と符合するように、中間径フィラメントタンパク質のオーロラB標的部位の変異はフィラメントの変形に欠陥をもたらし、細胞質分裂の最終段階を阻害する。

また、オーロラBは分裂溝のミオシンII軽鎖もリン酸化する。オーロラB活性の阻害によって分裂溝へのミオシンIIの正しい局在が阻害され、紡錘体の中央帯の構成が破壊される[32]

紡錘体チェックポイントにおける役割

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紡錘体チェックポイントは、全ての姉妹染色分体対が二方向性結合を行うまで、有糸分裂の中期から後期への移行を妨げる機構である。オーロラBを欠く細胞は、染色体の微小管への接着がなされていない場合でも、中期での停止が起こらない[33][34]。オーロラBが欠乏すると、誤った形で整列を行った染色体が存在する場合でも、有糸分裂の進行が引き起こされる。

オーロラBはMad2やBubR1の局在に関与しているようである。これらのタンパク質は、染色体が紡錘体微小管へ正しく接着していることを認識する役割を果たす。オーロラBの喪失によって、Mad2やBubR1のキネトコア上の濃度は低下する。オーロラBはMad2やBubR1がキネトコアにリクルートされた後の局在の維持を担っているようであり、リクルート自体はオーロラBには依存していない[35]。オーロラBは、野生型細胞の有糸分裂時にみられるBubR1の高リン酸化に直接的または間接的に関与している可能性がある[36]

相互作用

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オーロラBは次に挙げる因子と相互作用することが示されている。

がんにおける役割

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オーロラBの濃度の異常な上昇は細胞分裂時の不均等な染色体分離を引き起こし、異数性細胞の形成の原因となる。異数性は、がんの原因にもドライバーにもなる。

がん細胞でのBI 811283英語版によるオーロラBの阻害は、きわめて異常な染色体数を有する細胞(多倍体)の形成をもたらす。オーロラBの阻害は形成された多倍体細胞の分裂を継続させるが、こうした細胞は染色体数の重度の異常のため、最終的には分裂が停止するか、細胞死に至る[44][45]

軸索の成長と再生における役割

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神経細胞におけるオーロラBの新たな機能が報告されている。培養神経細胞で軸索切断を行った後には、軸索の発芽による再生とともに、オーロラBの遺伝子発現の大きな上昇が観察される[46]。さらに、発生中のゼブラフィッシュでは、オーロラBの過剰発現によって脊髄運動ニューロンの軸索成長が加速する[47]

出典

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  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000178999 - Ensembl, May 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000020897 - Ensembl, May 2017
  3. ^ Human PubMed Reference:
  4. ^ Mouse PubMed Reference:
  5. ^ Entrez Gene: AURKB aurora kinase B”. 2023年8月7日閲覧。
  6. ^ a b Bischoff, J. R.; Anderson, L; Zhu, Y; Mossie, K; Ng, L; Souza, B; Schryver, B; Flanagan, P et al. (1998). “A homologue of Drosophila aurora kinase is oncogenic and amplified in human colorectal cancers”. The EMBO Journal 17 (11): 3052–65. doi:10.1093/emboj/17.11.3052. PMC 1170645. PMID 9606188. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1170645/. 
  7. ^ a b Terada, Y; Tatsuka, M; Suzuki, F; Yasuda, Y; Fujita, S; Otsu, M (1998). “AIM-1: A mammalian midbody-associated protein required for cytokinesis”. The EMBO Journal 17 (3): 667–76. doi:10.1093/emboj/17.3.667. PMC 1170416. PMID 9450992. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1170416/. 
  8. ^ Adams, R. R.; Carmena, M; Earnshaw, W. C. (2001). “Chromosomal passengers and the (aurora) ABCs of mitosis”. Trends in Cell Biology 11 (2): 49–54. doi:10.1016/s0962-8924(00)01880-8. PMID 11166196. 
  9. ^ Murata-Hori, M; Tatsuka, M; Wang, Y. L. (2002). “Probing the dynamics and functions of aurora B kinase in living cells during mitosis and cytokinesis”. Molecular Biology of the Cell 13 (4): 1099–108. doi:10.1091/mbc.01-09-0467. PMC 102254. PMID 11950924. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC102254/. 
  10. ^ Honda, R; Körner, R; Nigg, E. A. (2003). “Exploring the functional interactions between Aurora B, INCENP, and survivin in mitosis”. Molecular Biology of the Cell 14 (8): 3325–41. doi:10.1091/mbc.E02-11-0769. PMC 181570. PMID 12925766. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC181570/. 
  11. ^ Chen, J; Jin, S; Tahir, S. K.; Zhang, H; Liu, X; Sarthy, A. V.; McGonigal, T. P.; Liu, Z et al. (2003). “Survivin enhances Aurora-B kinase activity and localizes Aurora-B in human cells”. Journal of Biological Chemistry 278 (1): 486–90. doi:10.1074/jbc.M211119200. PMID 12419797. 
  12. ^ a b Zeitlin, S. G.; Shelby, R. D.; Sullivan, K. F. (2001). “CENP-A is phosphorylated by Aurora B kinase and plays an unexpected role in completion of cytokinesis”. The Journal of Cell Biology 155 (7): 1147–57. doi:10.1083/jcb.200108125. PMC 2199334. PMID 11756469. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2199334/. 
  13. ^ Kunitoku, N; Sasayama, T; Marumoto, T; Zhang, D; Honda, S; Kobayashi, O; Hatakeyama, K; Ushio, Y et al. (2003). “CENP-A phosphorylation by Aurora-A in prophase is required for enrichment of Aurora-B at inner centromeres and for kinetochore function”. Developmental Cell 5 (6): 853–64. doi:10.1016/s1534-5807(03)00364-2. PMID 14667408. 
  14. ^ Coelho, P. A.; Queiroz-Machado, J; Carmo, A. M.; Moutinho-Pereira, S; Maiato, H; Sunkel, C. E. (2008). “Dual role of topoisomerase II in centromere resolution and aurora B activity”. PLOS Biology 6 (8): e207. doi:10.1371/journal.pbio.0060207. PMC 2525683. PMID 18752348. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2525683/. 
  15. ^ Sun, L; Gao, J; Dong, X; Liu, M; Li, D; Shi, X; Dong, J. T.; Lu, X et al. (2008). “EB1 promotes Aurora-B kinase activity through blocking its inactivation by protein phosphatase 2A”. Proceedings of the National Academy of Sciences 105 (20): 7153–8. Bibcode2008PNAS..105.7153S. doi:10.1073/pnas.0710018105. PMC 2438220. PMID 18477699. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2438220/. 
  16. ^ Adams, R. R.; Maiato, H; Earnshaw, W. C.; Carmena, M (2001). “Essential roles of Drosophila inner centromere protein (INCENP) and aurora B in histone H3 phosphorylation, metaphase chromosome alignment, kinetochore disjunction, and chromosome segregation”. The Journal of Cell Biology 153 (4): 865–80. doi:10.1083/jcb.153.4.865. PMC 2192373. PMID 11352945. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2192373/. 
  17. ^ Kallio, M. J.; McCleland, M. L.; Stukenberg, P. T.; Gorbsky, G. J. (2002). “Inhibition of aurora B kinase blocks chromosome segregation, overrides the spindle checkpoint, and perturbs microtubule dynamics in mitosis”. Current Biology 12 (11): 900–5. doi:10.1016/s0960-9822(02)00887-4. PMID 12062053. 
  18. ^ Hauf, S; Cole, R. W.; Laterra, S; Zimmer, C; Schnapp, G; Walter, R; Heckel, A; Van Meel, J et al. (2003). “The small molecule Hesperadin reveals a role for Aurora B in correcting kinetochore-microtubule attachment and in maintaining the spindle assembly checkpoint”. The Journal of Cell Biology 161 (2): 281–94. doi:10.1083/jcb.200208092. PMC 2172906. PMID 12707311. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2172906/. 
  19. ^ Wordeman, L; Wagenbach, M; Maney, T (1999). “Mutations in the ATP-binding domain affect the subcellular distribution of mitotic centromere-associated kinesin (MCAK)”. Cell Biology International 23 (4): 275–86. doi:10.1006/cbir.1999.0359. PMID 10600236. 
  20. ^ a b Andrews, P. D.; Ovechkina, Y; Morrice, N; Wagenbach, M; Duncan, K; Wordeman, L; Swedlow, J. R. (2004). “Aurora B regulates MCAK at the mitotic centromere”. Developmental Cell 6 (2): 253–68. doi:10.1016/s1534-5807(04)00025-5. PMID 14960279. 
  21. ^ Kline-Smith, S. L.; Khodjakov, A; Hergert, P; Walczak, C. E. (2004). “Depletion of centromeric MCAK leads to chromosome congression and segregation defects due to improper kinetochore attachments”. Molecular Biology of the Cell 15 (3): 1146–59. doi:10.1091/mbc.E03-08-0581. PMC 363095. PMID 14699064. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC363095/. 
  22. ^ Hsu, J. Y.; Sun, Z. W.; Li, X; Reuben, M; Tatchell, K; Bishop, D. K.; Grushcow, J. M.; Brame, C. J. et al. (2000). “Mitotic phosphorylation of histone H3 is governed by Ipl1/aurora kinase and Glc7/PP1 phosphatase in budding yeast and nematodes”. Cell 102 (3): 279–91. doi:10.1016/s0092-8674(00)00034-9. PMID 10975519. 
  23. ^ Giet, R; Glover, D. M. (2001). “Drosophila aurora B kinase is required for histone H3 phosphorylation and condensin recruitment during chromosome condensation and to organize the central spindle during cytokinesis”. The Journal of Cell Biology 152 (4): 669–82. doi:10.1083/jcb.152.4.669. PMC 2195771. PMID 11266459. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2195771/. 
  24. ^ Crosio, C; Fimia, G. M.; Loury, R; Kimura, M; Okano, Y; Zhou, H; Sen, S; Allis, C. D. et al. (2002). “Mitotic phosphorylation of histone H3: Spatio-temporal regulation by mammalian Aurora kinases”. Molecular and Cellular Biology 22 (3): 874–85. doi:10.1128/mcb.22.3.874-885.2002. PMC 133550. PMID 11784863. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC133550/. 
  25. ^ MacCallum, D. E.; Losada, A; Kobayashi, R; Hirano, T (2002). “ISWI remodeling complexes in Xenopus egg extracts: Identification as major chromosomal components that are regulated by INCENP-aurora B”. Molecular Biology of the Cell 13 (1): 25–39. doi:10.1091/mbc.01-09-0441. PMC 65070. PMID 11809820. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC65070/. 
  26. ^ Kaitna, S; Pasierbek, P; Jantsch, M; Loidl, J; Glotzer, M (2002). “The aurora B kinase AIR-2 regulates kinetochores during mitosis and is required for separation of homologous Chromosomes during meiosis”. Current Biology 12 (10): 798–812. doi:10.1016/s0960-9822(02)00820-5. PMID 12015116. 
  27. ^ Rogers, E; Bishop, J. D.; Waddle, J. A.; Schumacher, J. M.; Lin, R (2002). “The aurora kinase AIR-2 functions in the release of chromosome cohesion in Caenorhabditis elegans meiosis”. The Journal of Cell Biology 157 (2): 219–29. doi:10.1083/jcb.200110045. PMC 1855215. PMID 11940606. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1855215/. 
  28. ^ Sonoda, E; Matsusaka, T; Morrison, C; Vagnarelli, P; Hoshi, O; Ushiki, T; Nojima, K; Fukagawa, T et al. (2001). “Scc1/Rad21/Mcd1 is required for sister chromatid cohesion and kinetochore function in vertebrate cells”. Developmental Cell 1 (6): 759–70. doi:10.1016/s1534-5807(01)00088-0. PMID 11740938. 
  29. ^ MacKay, A. M.; Ainsztein, A. M.; Eckley, D. M.; Earnshaw, W. C. (1998). “A dominant mutant of inner centromere protein (INCENP), a chromosomal protein, disrupts prometaphase congression and cytokinesis”. The Journal of Cell Biology 140 (5): 991–1002. doi:10.1083/jcb.140.5.991. PMC 2132686. PMID 9490714. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2132686/. 
  30. ^ Goto, H; Yasui, Y; Kawajiri, A; Nigg, E. A.; Terada, Y; Tatsuka, M; Nagata, K; Inagaki, M (2003). “Aurora-B regulates the cleavage furrow-specific vimentin phosphorylation in the cytokinetic process”. Journal of Biological Chemistry 278 (10): 8526–30. doi:10.1074/jbc.M210892200. PMID 12458200. 
  31. ^ a b Kawajiri, A; Yasui, Y; Goto, H; Tatsuka, M; Takahashi, M; Nagata, K; Inagaki, M (2003). “Functional significance of the specific sites phosphorylated in desmin at cleavage furrow: Aurora-B may phosphorylate and regulate type III intermediate filaments during cytokinesis coordinatedly with Rho-kinase”. Molecular Biology of the Cell 14 (4): 1489–500. doi:10.1091/mbc.E02-09-0612. PMC 153117. PMID 12686604. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC153117/. 
  32. ^ Murata-Hori, M; Fumoto, K; Fukuta, Y; Iwasaki, T; Kikuchi, A; Tatsuka, M; Hosoya, H (2000). “Myosin II regulatory light chain as a novel substrate for AIM-1, an aurora/Ipl1p-related kinase from rat”. Journal of Biochemistry 128 (6): 903–7. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022840. PMID 11098131. 
  33. ^ Hauf, S; Cole, R. W.; Laterra, S; Zimmer, C; Schnapp, G; Walter, R; Heckel, A; Van Meel, J et al. (2003). “The small molecule Hesperadin reveals a role for Aurora B in correcting kinetochore-microtubule attachment and in maintaining the spindle assembly checkpoint”. The Journal of Cell Biology 161 (2): 281–94. doi:10.1083/jcb.200208092. PMC 2172906. PMID 12707311. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2172906/. 
  34. ^ Santaguida, Stefano; Vernieri, Claudio; Villa, Fabrizio; Ciliberto, Andrea; Musacchio, Andrea (2011-04-20). “Evidence that Aurora B is implicated in spindle checkpoint signalling independently of error correction”. The EMBO Journal 30 (8): 1508–1519. doi:10.1038/emboj.2011.70. ISSN 1460-2075. PMC 3102279. PMID 21407176. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3102279/. 
  35. ^ Lens, S. M.; Wolthuis, R. M.; Klompmaker, R; Kauw, J; Agami, R; Brummelkamp, T; Kops, G; Medema, R. H. (2003). “Survivin is required for a sustained spindle checkpoint arrest in response to lack of tension”. The EMBO Journal 22 (12): 2934–47. doi:10.1093/emboj/cdg307. PMC 162159. PMID 12805209. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC162159/. 
  36. ^ Ditchfield, C; Johnson, V. L.; Tighe, A; Ellston, R; Haworth, C; Johnson, T; Mortlock, A; Keen, N et al. (2003). “Aurora B couples chromosome alignment with anaphase by targeting BubR1, Mad2, and Cenp-E to kinetochores”. The Journal of Cell Biology 161 (2): 267–80. doi:10.1083/jcb.200208091. PMC 2172902. PMID 12719470. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2172902/. 
  37. ^ “Distinct roles of BARD1 isoforms in mitosis: full-length BARD1 mediates Aurora B degradation, cancer-associated BARD1beta scaffolds Aurora B and BRCA2”. Cancer Research 69 (3): 1125–34. (February 2009). doi:10.1158/0008-5472.CAN-08-2134. PMID 19176389. 
  38. ^ “INCENP is required for proper targeting of Survivin to the centromeres and the anaphase spindle during mitosis”. Current Biology 11 (11): 886–90. (June 2001). doi:10.1016/S0960-9822(01)00238-X. PMID 11516652. 
  39. ^ “Survivin enhances Aurora-B kinase activity and localizes Aurora-B in human cells”. J. Biol. Chem. 278 (1): 486–90. (January 2003). doi:10.1074/jbc.M211119200. PMID 12419797. 
  40. ^ “The chromosomal passenger complex is required for chromatin-induced microtubule stabilization and spindle assembly”. Cell 118 (2): 187–202. (July 2004). doi:10.1016/j.cell.2004.06.026. PMID 15260989. 
  41. ^ “Borealin: a novel chromosomal passenger required for stability of the bipolar mitotic spindle”. J. Cell Biol. 166 (2): 179–91. (July 2004). doi:10.1083/jcb.200404001. PMC 2172304. PMID 15249581. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2172304/. 
  42. ^ “Aurora B -TACC1 protein complex in cytokinesis”. Oncogene 23 (26): 4516–22. (June 2004). doi:10.1038/sj.onc.1207593. PMID 15064709. 
  43. ^ Chen, B B; Glasser, J R; Coon, T A; Mallampalli, R K (August 2013). “Skp-cullin-F box E3 ligase component FBXL2 ubiquitinates Aurora B to inhibit tumorigenesis”. Cell Death & Disease 4 (8): e759. doi:10.1038/cddis.2013.271. ISSN 2041-4889. PMC 3763433. PMID 23928698. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3763433/. 
  44. ^ “Effect of BI 811283, a novel inhibitor of Aurora B kinase, on tumor senescence and apoptosis”. J. Clin. Oncol. 28 (15 Suppl e13632): e13632. (2010). doi:10.1200/jco.2010.28.15_suppl.e13632. 
  45. ^ “Aurora B overexpression associates with the thyroid carcinoma undifferentiated phenotype and is required for thyroid carcinoma cell proliferation”. J. Clin. Endocrinol. Metab. 90 (2): 928–35. (2005). doi:10.1210/jc.2004-1518. PMID 15562011. 
  46. ^ “Transcriptional insights on the regenerative mechanics of axotomized neurons in vitro.”. Journal of Cellular and Molecular Medicine 16 (4): 789–811. (Apr 2012). doi:10.1111/j.1582-4934.2011.01361.x. PMC 3822849. PMID 21711447. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3822849/. 
  47. ^ “Aurora kinase B regulates axonal outgrowth and regeneration in the spinal motor neurons of developing zebrafish.”. Cellular and Molecular Life Sciences 75 (23): 4269–4285. (Dec 2017). doi:10.1007/s00018-018-2780-5. PMID 29468257. 

関連文献

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関連項目

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外部リンク

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