イソクエン酸デヒドロゲナーゼ
（イソクエン酸脱水素酵素から転送）
| イソクエン酸デヒドロゲナーゼ (NAD+) | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 1.1.1.41 | ||||||||
| CAS登録番号 | 9001-58-5 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
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| イソクエン酸デヒドロゲナーゼ (NADP+) | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 1.1.1.42 | ||||||||
| CAS登録番号 | 9028-48-2 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
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| イソクエン酸デヒドロゲナーゼ | |
|---|---|
 Found in Escherichia coli | |
| 識別子 | |
| 略号 | IDH1 |
| Entrez | 3417 |
| HUGO | 5382 |
| OMIM | 147700 |
| PDB | 1cw7 (RCSB PDB PDBe PDBj) |
| RefSeq | NM_005896 |
| UniProt | O75874 |
| 他のデータ | |
| EC番号 (KEGG) | 1.1.1.42 |
| 遺伝子座 | Chr. 2 q32-qter |
イソクエン酸デヒドロゲナーゼ（isocitrate dehydrogenase, IDH）は、イソクエン酸と2-オキソグルタル酸とを相互変換する酸化還元酵素である。イソクエン酸デヒドロゲナーゼにはイソクエン酸デヒドロゲナーゼ (NAD+)（EC 1.1.1.41）と、イソクエン酸デヒドロゲナーゼ (NADP+)（EC 1.1.1.42）の2種が存在するがクエン酸回路を構成するのは前者の方である。
クエン酸回路を構成するイソクエン酸デヒドロゲナーゼ (NAD+)は二段階でイソクエン酸から2-オキソグルタル酸に変換している。まず、イソクエン酸（二級アルコール）のオキサロコハク酸（ケトン）への酸化をしたのち、続いてこのオキサロコハク酸のβ-カルボキシル基を脱炭酸することによりα-ケトグルタル酸へ変換される。
もう一方のイソクエン酸デヒドロゲナーゼ (NADP+)も同じ反応をするが、こちらの反応はクエン酸回路とは関係がなく、ミトコンドリア、ペルオキシソームと同様に細胞質基質で行われ[1]、補因子もNAD+ではなくNADP+が使われる。
エネルギー論
[編集]どちらの酵素とも反応全体の自由エネルギーは-8.4 kJ/molである。IDHはVmax（最大反応速度）を低下させることなくイソクエン酸のKM（ミカエリス・メンテン定数 - 詳細はミカエリス・メンテン式を参照）を低下させる。
構造
[編集]NAD-IDHは、3つのサブユニットからなり、アロステリック制御され、Mg2+またはMn2+イオンを必要とする。既知の構造を持つ最も近いホモログは大腸菌のNADP依存型IDHで、2つのサブユニットと13%の相同性と29%の類似性に基づいたアミノ酸配列を持つ。既知の全てのNADP-IDHsはホモダイマーである。
脚注
[編集]- ^ Corpas FJ et al. (1999). “Peroxisomal NADP-Dependent Isocitrate Dehydrogenase. Characterization and Activity Regulation during Natural Senescence”. Plant Physiology 121 (3): 921–928.. doi:10.1104/pp.121.3.921. PMID 10557241.